什么是免疫球蛋白呢，在我們生活中免疫球蛋白的多少代表這什么呢，那么大家知道免疫球蛋白的作用是什么嗎，免疫球蛋白高是怎么回事呢，下面就讓我們一起來了解一下免疫球蛋白吧。

　　免疫球蛋白是指動物蛋白的抗體活性。主要是在血漿中，還發現在其他體液、組織和一些液體的分泌。人血漿中的免疫球蛋白主要存在于免疫球蛋白(γ球蛋白)中。

　　免疫球蛋白可以分為IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五類。 由兩條相同的輕鏈和兩條相同的重鏈所組成，是一類重要的免疫效應分子;由高等動物免疫系統淋巴細胞產生的蛋白質，經抗原的誘導可以轉化為抗體。

　　因結構不同可分為IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5種，多數為丙種球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在于體液中，參與體液免疫;膜型免疫球蛋白是B淋巴細胞抗原受體。

　　免疫球蛋白抗體與Ig

　　抗體是一種免疫球蛋白，它可以合成和分泌的乙型肝炎細胞，它可以與相應的抗原相結合，后的免疫細胞被激活抗原。抗體是生物功能的概念，免疫球蛋白是化學結構的概念。所有的抗體的化學基礎是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不具有抗體活性。

　　免疫球蛋白主要結構

　　Ig 分子的基本結構是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈(L 鏈)和二條相同的分子量較大的重鏈(H 鏈)組成的。L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。

　　現已知5 種免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H鏈各有一個可變區(VH)和三個恒定區(CH1、CH2 和CH3)共四個功能區。IgM和IgE 的H鏈各有一個可變區(VH)和四個恒定區(CHl、CH2、CH3 和CH4)共五個功能區。

　　VL和VH 是與抗原結合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，只有2 個與抗原結合的位點，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA;雙體由J鏈連接的兩個單體，有4 個與抗原結合的位點，如分泌型IgA(SIgA)，所以SigA 結合抗原的親合力要比血清型IgA 高。五聚體由J 鏈和二硫鍵連接五個單體，如IgM。五聚體IgM 理論上應為10 個與抗原結合的位點，但實際上由于立體構型的空間位阻，—般只有5 個結合點可結合。

　　鏈和鏈可變區，類似的重鏈和相同類型的輕鏈附近的約110個氨基酸序列的N-末端變化較大，其他部分的氨基酸序列相對恒定。因此，區分輕鏈和重鏈可變區(五)和恒定區(三)。

　　VH和VI。各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(HVR)或互補決定區(CDR)，分別為CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區(FR)。

　　VH和VI。各有113和107個氨基酸殘基，組成4個FR(分別為FRl、FR2、FR3和FR4)和3個CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可編號，一些保守的氨基酸都有其固定的編號位置，將不同序列和已編號的序列進行對比以后，在某個位置上多出來氨基酸編號為A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位，識別及結合抗原，并決定抗體識別的特異性。

　　免疫球蛋白輕、重鏈可變區氨基酸順序的編號

　　重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL，不同型別(x或入)CI。的長度基本一致.但不同類別IgCH的長度不一，有的包括CHl～CH3，有的為CHl～CH4。